Baie proteïene aggregeer teen hoër konsentrasies en vorm sferiese stowwe wat oligomere en naaldvormige stowwe genoem word amiloïedfibrille. Hierdie proteïenaggregate veroorsaak meer as 30 soorte siektes, byvoorbeeld, Alzheimer se siekte word vermoedelik veroorsaak deur die oligomere en amiloïed fibrille wat gevorm word deur aggregasie van amyloïed-β (Aβ) peptiede. Dit is bekend dat aggregasie van Aβ-peptied versnel word by 'n hidrofiele/hidrofobiese koppelvlak soos 'n selmembraanoppervlak. Waarom die Aβ-peptiede geneig is om op die oppervlak te aggregeer, is egter nog nie goed verstaan nie.
Die navorsingsgroep by die Verkennende Navorsingsentrum oor Lewe en Lewende Stelsels en Instituut vir Molekulêre Wetenskap, Japan, het aan hierdie probleem gewerk deur molekulêre dinamika-simulasies en kernmagnetiese resonansspektroskopie-eksperimente te gebruik. Hulle het gevind dat die Aβ-peptiede geneig is om by die hidrofiele/hidrofobiese koppelvlak te versamel. Dit wil sê, die plaaslike konsentrasie van Aβ by die koppelvlak is hoër as dié in grootmaat wateroplossing. Daarbenewens word β-haarnaaldstrukture meer by die koppelvlak gevorm as in die grootmaat wateroplossing. In die β-haarnaaldstruktuur, soos in die figuur getoon, strek 'n deel van die Aβ-peptied reguit en vorm intramolekulêre waterstofbindings. Daarom is 'n ander Aβ-peptied wat naby aan hierdie peptied kom, maklik om intermolekulêre waterstofbindings te maak en is geneig om te aggregeer. Op hierdie manier het die navorsingsgroep duidelik gemaak dat die rede vir die versnelling van die aggregasie van die Aβ-peptiede op die selmembraanoppervlak is dat nie net die Aβ-peptied geneig is om hoë konsentrasie op die selmembraanoppervlak te hê nie, maar dit neem ook 'n struktuur wat neig om bind aan mekaar.
Hierdie ontdekking stel ons in staat om die meganisme waarvolgens die Aβ-peptied op die membraanoppervlak van senuweeselle saamvoeg, toe te lig. Die verduideliking van hierdie meganisme sal toegepas word op die ontwikkeling van inhibeerders teen die veroorsakende stowwe van Alzheimer se siekte in die toekoms.
